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我们知道，在我们的周围，无时不刻都存在着在无数的病毒。但是我们人体早已已经进化出一套复杂而严密的抗病毒动态防御机制——在我们体内细胞中，随时都会产生一些抗病毒蛋白，及时识别那些潜入的病毒，并捕获并消灭它们。通过这套防御系统，我们的身体能够抵御大部分的病毒入侵。
但是，世界上还存在很多我们的免疫系统难以识别的病毒，这些病毒会在被感染者的体内招摇过市，畅通无阻，疯狂生长。在年11月11日，一项发表在《美国国家科学院院刊（theNationalAcademyofSciences）》上的新研究，就揭示了抗病毒蛋白是如何锁定外部入侵者的，同时还揭示了包括人类免疫缺陷病毒在内的一些病毒（比如HIV）是如何逃避抗病毒蛋白的。
研究小组研究的抗病毒蛋白是叫做ZAP（即锌指抗病毒蛋白），他们的研究的主要目的是揭示这种蛋白质在某些情况下成为有效抗病物质的确切机制，并希望在研究过程中，能找到消灭那些能避开抗病毒蛋白锁定的病毒的方法。
HIV病毒ZAP，是一种具有抗病毒活性的宿主细胞限制因子，由人体细胞制造，用来限制细胞内的病毒复制和传播感染。当细胞检测到病毒时，ZAP基因就会被激活，ZAP蛋白质很快会被批量生产。然后ZAP从细胞内众多的RNA中，识别出入侵病毒的遗传物质RNA，并以病毒RNA为锁定目标，对细胞内拥有这种RNA的一切物质进行破坏。
美国洛克菲勒大学先前的一项研究表明，ZAP只抓住一个相邻核苷酸的特定序列（DNA和RNA的组成部分）：一个胞嘧啶，然后是鸟嘌呤，或CG二核苷酸。人类的核糖核酸很少有CG二核苷酸，而HIV的核糖核酸在进化的过程中，已经学会模仿人类的这一特性。
HIV病毒“这项研究的主要动机是，‘艾滋病病毒如何避开这种抗病毒蛋白的？’”该研究的主要作者之一詹妮弗·米格尔（JenniferMeagher）说：“因为我们是结构生物学家，所以我们想确定ZAP是如何识别CG二核苷酸的，以及它在结构上是如何与RNA结合的。”
詹妮弗·米格尔和她的同事利用一段经过基因改造的病毒RNA来包含额外的CG序列，确定了与RNA结合的ZAP蛋白的结构，揭示了使该蛋白具有如此选择性的机制。他们发现，ZAP的四个“锌指”中只有一个与病毒RNA结合，他们认为这是潜在的结合位点。他们进一步证明，即使对一个结合位点的微小改变，仅仅改变一个原子，也会阻碍ZAP的结合能力。
洛克菲勒的研究人员在细胞中研究发现，当他们改变ZAP的组成时，也得到了类似的结果。他们创造了ZAP的突变版本，在感染正常HIV或富含CG序列的病毒的细胞中表达。突变的ZAP蛋白对细胞中病毒RNA的CG富集区的识别能力较差。它们还表现出与不富含CG二核苷酸的RNA区域的结合增加，表明这种改变削弱了ZAP区分病毒RNA和人类RNA的能力。
霍华德休斯医学研究所研究员、洛克菲勒逆转录病毒实验室负责人保罗·比尼亚斯（PaulBieniasz）说：“自然选择似乎已经塑造了ZAP蛋白质结构，从而优化了基于CG二核苷酸含量的非自身RNA与自身RNA的鉴别。”然而，像HIV这样“先进”的病毒往往在分子军备竞赛中领先一步。
密歇根大学医学院生物化学教授珍妮特史密斯（JanetSmith）说：“这是细胞最终如何降解病毒RNA的复杂机制中至关重要的第一步。”现在我们知道了这一步骤是如何执行的，以及为什么它对缺乏这种CG序列的病毒（比如HIV）无效。”
简单来说，就是HIV这种病毒，能够在某些重要的RNA序列上模仿我们人类，骗过抗病毒蛋白的“敌我识别系统”，抗病毒蛋白没把它当敌人。所以我们很难激活免疫系统，去消灭HIV病毒。但是了解了这一机制，科学家们就能得到了更多的线索，可谓“知己知彼，百战不殆”，我们就有更多的手段去对付它们。